Interaction of lactose with individual milk proteins and Thermodynamicla parameters. I.K-Casein

Resumen

Se ha realizado el estudio termodinámico de las interacciones entre K-caseína y lactosa. K-caseína, electroforéticamente pura (5 X 10^-5 M) se calentó a pH = 6,9 y fuerza iónica 0,2 (tampón fosfato) en presencia de lactosa (2,9 X 10^-3 M__2,9 X 10^-2 M) durante 20 minutos en el intervalo de temperaturas de 60° a 98º C. Las muestras fueron dializadas y determina­da la cantidad de lactosa enlazada. El análisis matemático mediante la ecuación de Scatchard, suponiendo iguales las constantes de asociación intrín­seca para todos los lugares de enlace en la molécula de proteína, permitió, el cálculo de los cambios de energía libre  _Fº, entalpía _Hº y entropia _Sº. A 60º C el enlace no es detectable. Cuando la temperatura se incrementa de 70 a 98° C, la asociación lactosa proteína decrece así como la extensión del enlace, demostrando que se trata de un proceso exotérmico. Los parámetros termodinámicos del proceso sugieren que la mayor contri­bución al mecanismo de la interacción es debida a fuerzas de van der Waals. El alto valor del cambio de entalpía (--12,1 Kcal. mol^-1) indica que las fuerzas implicadas están fuertemente estabilizadas por interacción dipolo­dipolo. El cambio de entropía (--30 u.e.) es el que normalmente cabría esperarse de un proceso de esta naturaleza.